Миоглобин формула

2. Строение миоглобина

Миоглобин формула

Миоглобин содержитнебелковую часть (гем) и белковую часть(апомиоглобин).

  • Гем – молекула, имеющая структуру циклического тетрапиррола, где 4 пиррольных кольца соединены метиленовыми мостиками и содержат 4 метальные, 2 винильные и 2 пропионатные боковые цепи. Эта органическая часть тема называется протопорфирином. Возможны 15 вариантов расположения боковых цепей, но в составе гемопротеинов присутствует только один изомер, называемый протопорфирин IX. В теме 4 атома азота пиррольных колец протопорфирина IX связаны четырьмя координационными связями с Fe2+, находящимся в центре молекулы (рис. 1-29).
  • Апомиоглобин – белковая часть миоглобина; первичная структура представлена последовательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8 ?-спиралей. ?-Спирали обозначают латинскими буквами от А до Н, начиная с N-конца полипептидной цепи, и содержат от 7 до 23 аминокислот. Для обозначения индивидуальных аминокислот в первичной структуре апомиоглобина используют либо написание их порядкового номера от N-конца (например, Гис64, Фен138), либо букву ?-спирали и порядковый номер данной аминокислоты в этой спирали, начиная с N-конца (например, Гис F8).
  • Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свободного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис, располагающихся в активном центре.

3.Связывание гема с апомиоглобтом

Гем – специфическийлиганд апомиоглобина, присоединяющийсяк белковой части в углублении

между двумя?-спиралями F и Е. Центр связывания сгемом образован преимущественногидрофобными остатками аминокислот,окружающими гидрофобные пиррольныекольца тема. Две боковые группы пропионовыхкислот, ионизированные при физиологическихзначениях рН, выступают на поверхностимолекулы.

В активный центрапомиоглобина кроме гидрофобныхаминокислот входят также 2 остатка Гис(Гис64и Гис93или Гис Е7и Гис F8),играющие важную роль в функционированиибелка.

Они расположены по разные стороныот плоскости тема и входят в составспиралей F и Е, между которыми располагаетсягем.

Атом железа в теме может образовывать6 координационных связей, 4 из которыхудерживают Fe2+в центре протопорфирина IX (соединяя егос атомами азота пиррольных колец), а 5-ясвязь возникает между Fe2+и атомом азота имидазольного кольцаГис F8(рис. 1-30).

Гис Е7хотя и не связан с гемом, но необходимдля правильной ориентации и присоединениядругого лиганда – О2к миоглобину.

Аминокислотноеокружение тема создаёт условия длядовольно прочного, но обратимогосвязывания О2с Fe2+миоглобина. Гидрофобные остаткиаминокислот, окружающие гем, препятствуютпроникновению в центр связываниямиоглобина воды и окислению Fe2+в Fe3+.Трёхвалентное железо в составе тема неспособно присоединять О2.

Структура ифункции гемоглобина

Гемоглобины -родственные белки, находящиеся вэритроцитах человека и позвоночныхживотных. Эти белки выполняют 2 важныефункции:

  • перенос О2 из лёгких к периферическим тканям;
  • участие в переносе СО2 и протонов из периферических тканей в лёгкие для последующего выведения из организма.

Кровьежедневно должна переносить из лёгкихв ткани около 600 л ,О2.Так как О2плохо растворим в воде, то практическивесь кислород в крови связан с гемоглобиномэритроцитов.

От способности гемоглобинанасыщаться О2в лёгких и относительно легко отдаватьего в капиллярах тканей зависят количествополучаемого тканями О2и интенсивность метаболизма.

С другойстороны, О2- сильный окислитель, избыток поступленияО2в ткани может привести к повреждениюмолекул и нарушению структуры и функцийклеток. Поэтому важнейшая характеристикагемоглобина – его способность регулироватьсродство к О2в зависимости от тканевых условий.

Гемоглобины,так же как миоглобин, относят кгемопротеинам, но они имеют четвертичнуюструктуру (состоят из 4 полипептидныхцепей), благодаря которой возникаетвозможность регуляции их функций.

Четвертичнаяструктура гемоглобина

Четыреполипептидные цепи, соединённые вместе,образуют почти правильную форму шара,где каждая ?-цепь контактирует с двумя?-цепями (рис. 1-32).

Таккак в области контакта между ?1-и ?1-,а также между ?2-и ?2-цепяминаходится много гидрофобных радикалов,то между этими полипептидными цепямиформируется сильное соединение за счётвозникновения в первую очередьгидрофобных, а также ионных и водородныхсвязей.

В результате образуются димеры?1?1,и ?2?2.Между этими димерами в тетрамерноймолекуле гемоглобина возникают восновном полярные (ионные и водородные)связи, поэтому при изменении рН средыв кислую или щелочную сторону в первуюочередь разрушаются связи между димерами.

Кроме того, димеры способны легкоперемещаться относительно друг друга.

Так как поверхность протомеров неровная,полипептидные цепи в центральной областине могут плотно прилегать друг к другу,в результате в центре формируется”центральная полость”, проходящаясквозь всю молекулу гемоглобина.

Кривые диссоциацииО2для миоглобина и гемоглобина

Кооперативностьв работе протомеров гемоглобина можнонаблюдать и на кривых диссоциации О2для миоглобина и гемоглобина (рис. 1-35).

Отношение занятыхО2участков связывания белка к общемучислу таких участков, способных ксвязыванию, называется степенью насыщенияэтих белков кислородом. Кривые диссоциациипоказывают, насколько насыщены данныебелки О2при различных значениях парциальногодавления кислорода.

Кривая диссоциацииО2для миоглобина имеетвид простой гиперболы. Это указываетна то, что миоглобин обратимо связываетсяс лигандом, и на это не оказывают влияниеникакие опсторонние факторы (схеманиже).

.

Процессы образованияи распада оксимиоглобина находятся вравновесии, и это равновесие смещаетсявлево или вправо в зависимости от того,добавляется или удаляется кислород изсистемы.

Миоглобин связывает кислород,который в капиллярах тканей высвобождаетгемоглобин, и сам миоглобин можетосвобождать О2в ответ на возрастание потребностей внём мышечной ткани и при интенсивномиспользовании О2в результате физической нагрузки.

Миоглобин имееточень высокое сродство к О2.Даже при парциальном давлении О2,равном 1-2 мм рт. ст., миоглобин остаётсясвязанным с О2на 50%.

Кривая диссоциацииО2для гемоглобина. видно,что гемоглобин имеет значительно болеенизкое сродство к О2;полунасыщение гемоглобина О2наступает при более высоком давленииО2(около 26 мм рт. ст.).

Кривая диссоциациидля гемоглобина имеет сигмоидную форму(S-образную). Это указывает на то, чтопротомеры гемоглобина работаюткооперативно: чем больше О2отдают протомеры, тем легче идётотщепление последующих молекул О2.

В капиллярахпокоящихся мышц, где давление О2составляет около 40 мм рт. ст., большаячасть кислорода возвращается в составеоксигемоглобина обратно в лёгкие.

Прифизической работе давление О2в капиллярах мышц падает до 10-20 мм рт.ст. Именно в этой области (от 10 до 40 ммрт. ст.

) располагается “крутая часть”S-образной кривой, где в наибольшейстепени проявляется свойство кооперативнойработы протомеров.

Следовательно,благодаря уникальной структуре каждыйиз рассмотренных белков приспособленвыполнять свою функцию: миоглобин -присоединять О2,высвобождаемый гемоглобином, накапливатьв клетке и отдавать в случае крайнейнеобходимости; гемоглобин – присоединятьО2в лёгких, где его насыщение доходит до100%, и отдавать О2в капиллярах тканей в зависимости отизменения в них давления О2.

Источник: //studfile.net/preview/5137471/page:8/

Миоглобин: 3 показания для анализа, норма, расшифровка результата

Миоглобин формула

Миоглобин относится к белкам, которые содержат в своём составе железо, формируя гем. Основным местом локализации этого белка является мышечная ткань. Этот тип ткани образует скелетные мышцы, а также самую главную мышцу нашего организма – сердце.

Мышечная ткань формирует миокард – слой сердца, который обеспечивает его сократительную функцию.

Главной задачей миоглобина является формирование депо для кислорода. То есть при недостатке кислорода миоглобин будет снабжать им мышцы, обеспечивая мышечное сокращение.

Отличие от гемоглобина

Миоглобин созвучен с гемоглобином. Они чем-то похожи между собой, но и есть ряд отличий.

Миоглобин и гемоглобин имеют в своём составе гем, содержащий железо. Именно эта часть молекулы позволяет связываться с кислородом.

Различие между этими белками состоит в функциях, выполняемых ими. Так, гемоглобин является транспортным белком – переносит газы в крови, в том числе и кислород. А миоглобин откладывает про запас этот кислород, который принёс гемоглобин в клетки.

Забор материала для анализа

Диагностически значимым является определение уровня миоглобина в крови. В этом случае материалом для исследования будет венозная кровь, из которой затем получат сыворотку.

Также есть смысл определить наличие миоглобина в моче.

Суть метода

В современных лабораториях определение миоглобина в крови производится иммунотурбидиметрическим методом. Суть этого метода заключается в оценке степени агглютинации миоглобина и специальных антител к нему, которые соединены с латексными частицами.

Латексные частицы позволяют визуализировать взаимодействие миоглобина и антител. Это взаимодействие изменяет показатели пробы, которые фиксируют на специальном приборе. После чего производят вычисление уровня миоглобина в крови.

В связи с тем, что в мочу может попадать миоглобин, имеет смысл определять его в этой биологической жидкости. Это может быть качественное определение при добавлении сульфата аммония. Сульфат аммония позволит обнаружить в моче миоглобин.

Обнаружение в моче миоглобина называется миоглобинурия.

Методами сухой химии, которые используются при общем анализе мочи, можно определить лишь наличие крови в моче. В этот показатель могут входить любые белки мочи, которые содержат железо. Что является не самым информативным методом.

Для того чтобы различить, какие конкретные белки обнаружены в моче, применяется электрофорез. В зависимости от массы и заряда белки будут распределяться по-разному, что предоставит возможность различить их между собой. Это имеет важное значение при диагностике состояний, вызвавших появление крови в моче.

Показания для направления на анализ

Для того чтобы направить пациента для определения уровня миоглобина в крови, должны быть симптомы, указывающие на патологию мышечной ткани.

Определение уровня миоглобина проводится при:

  • подозрении на повреждение сердечной мышцы в результате инфаркта или другого процесса;
  • повреждении скелетных мышц, например, при травме или воспалительных процессах;
  • оценке степени тяжести повреждения почек.

Учитывая тот факт, что миоглобин легко проходит сквозь почечный фильтр, избыток в крови этого белка может оказывать повреждающее действие на почки.

В сыворотке крови уровень миоглобина у мужчин и женщин различается. У детей с четырнадцати лет уровень этого белка становится примерно таким же, как и у взрослых.

У женщин в норме концентрация миоглобина составляет 12 – 76 микрограмм на литр (мкг/л), а у лиц мужского пола – 19 – 92 мкг/л. Эти данные являются ориентировочными, так как в каждой лаборатории в зависимости от производителя реагентов они могут различаться.

В моче в норме миоглобин почти не определяется.

Уровень миоглобина настолько мал, что даже если в крови обнаружат низкие концентрации, это не имеет диагностической значимости. Некоторые лаборатории считают нижней границей нормы 0 мкг/л.

Высокие концентрации

Повышение концентрации миоглобина в крови играет важную роль в диагностике ряда патологических состояний.

При инфаркте миокарда отмечается увеличение концентрации миоглобина в течение 2 часов. Однако этот показатель не является строго специфичным для данной патологии.

Креатинфосфокиназа-МВ и тропонины является более специфичными маркерами повреждения миокарда, чем миоглобин.

Также при повреждении мышечной ткани в результате её отмирания, травмы, нарушения кровоснабжения будет отмечаться увеличение содержания миоглобина в крови. Такое наблюдается при таких патологиях, как дерматомиозит, дистрофия мышечной ткани и др.

При судорогах или после проведения операции отмечается повышение концентрации миоглобина в крови.

Также высокие концентрации миоглобина в крови приводят к усиленному выведению его с мочой, что отразится на уровне этого белка в моче. Избыток миоглобина приведёт к поражению почек и развитию почечной недостаточности.

Что может влиять на изменение уровня миоглобина

Имеется ряд факторов, которые могут повлиять на уровень миоглобина в крови. К ним относятся:

  • избыточная физическая нагрузка;
  • употребление алкоголя накануне сдачи анализа;
  • сдача крови не натощак;
  • внутримышечные уколы;
  • приёме Ацетилхолина и Сукцинилхолина.

Поэтому перед тем как идти сдавать кровь, следует правильно подготовиться и исключить факторы, которые могут привести к неправильному результату.

Заключение

Миоглобин является белком мышечной ткани, который участвует в депонировании кислорода. При повреждении этой ткани белок выходит в кровь, что отражается в анализе крови и мочи. Миоглобин помогает в подтверждении диагноза инфаркт миокарда, однако не является единственным показателем, по которому проводится диагностика.

Оценка статьи

Мы приложили много усилий, чтобы Вы смогли прочитать эту статью, и будем рады Вашему отзыву в виде оценки. Автору будет приятно видеть, что Вам был интересен этот материал. Спасибо!

(5 5,00 из 5)
Загрузка…

Если Вам понравилась статья, поделитесь ею с друзьями!

Вам будет интересно

Источник: //UstamiVrachey.ru/analizy/mioglobin

Миоглобин

Миоглобин формула

[06-079] Миоглобин

880 руб.

Миоглобин – белок, который связывает кислород и поставляет его скелетным мышцам. Его концентрация в крови возрастает при повреждении скелетных мышц или миокарда.

Синонимы английские

Myoglobin.

Метод исследования

Иммунотурбидиметрия.

Единицы измерения

Мкг/л (микрограмм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 2-3 часов перед исследованием (можно пить чистую негазированную воду).
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Миоглобин – белок, который содержится в скелетной мускулатуре и сердечной мышце – миокарде. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах. Он способен связывать кислород в мышечных клетках, что дает им энергию для сокращения.

В норме миоглобина в крови настолько мало, что он не определяется лабораторными методами. При повреждении скелетных мышц или миокарда миоглобин в больших количествах попадает в кровоток.

Он не является специфичным маркером повреждения миокарда, в отличие от креатинкиназы МВ и тропонина, однако реагирует на гибель мышечных клеток сердца одним из первых – через 1-2 часа его концентрация в крови увеличивается.

Миоглобин и гемоглобин относят к гемопротеинам, они содержат порфириновое производное – гем, который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Гемоглобин ответственен за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование.

Механизм действия обоих белков обуславливается строением гема, состоящего из двухвалентного железа и порфирина. Именно молекула гема отвечает за тропность белков к кислороду. Миоглобин связывает переносимый гемоглобином кислород, создавая депо О2.

Когда в организме начинается кислородное голодание (после тяжелой физической нагрузки), он освобождает связанный кислород и “передает” его окислительным системам клеток, где запускается процесс окислительного фосфорилирования, в результате которого образуется необходимая для работы мышц энергия.

Миоглобин фильтруется почками и выводится из организма с мочой.

Если происходит массивное повреждение мышц, например, в результате серьезной травмы, он начинает в больших количествах поступать в кровь и может повреждать почки, вызывая острую почечную недостаточность.

При отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани он практически не фиксируется в крови. Это его свойство используется для уточнения диагноза “инфаркт миокарда”. 

Для чего используется исследование?

Анализ на миоглобин, как правило, назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ, и используется для того, чтобы подтвердить или исключить инфаркт миокарда у пациентов с острой болью в сердце или другими симптомами.

Миоглобин начинает повышаться через 1-2 часа после повреждения миокарда, достигает своего пика через 8-12 часов и к концу дня обычно приходит в норму.

Тропонин – “золотой стандарт” в определении инфаркта, так как он является более специфичным, однако преимущество миоглобина состоит в том, что он реагирует максимально рано, тем самым позволяя быстрее поставить диагноз.

С другой стороны, необходимо понимать, что миоглобин может повышаться и без повреждения сердечной мышцы. Таким образом, отрицательный результат анализа на миоглобин исключает инфаркт, положительный – требует подтверждения тропонином.

Иногда тест на миоглобин необходим людям с серьезными травмами для того, чтобы определить вероятность поражения почек.

Когда назначается исследование?

Анализ на миоглобин назначается при подозрении на острый инфаркт миокарда. Кровь берут сразу при поступлении пациента в стационар и потом еще несколько раз через каждые 2-3 часа.

Такой тест обычно назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ и тропонин, что позволяет более уверенно судить о наличии или, напротив, отсутствии острого повреждения сердечной мышцы.

Кроме того, это исследование может понадобиться после массивных повреждений скелетной мускулатуры, чтобы оценить риск повреждения почек и острой почечной недостаточности.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0 – 70 мкг/л.

Обычно содержание миоглобина в крови настолько несущественно, что даже не может быть измерено.

Повышение уровня миоглобина в крови говорит о недавнем повреждении скелетных или сердечной мышц. Назначение тропонина или креатинкиназы МВ позволяет уточнить причину повышения миоглобина. Если в течение 12 часов боли в грудной клетке повышения миоглобина не произошло, вероятность инфаркта миокарда крайне маловероятна.

Так как миоглобин, помимо сердца, содержится еще в скелетной мускулатуре, он может повышаться и в других ситуациях:

  1. синдром длительного сдавливания (краш-синдром) возникает в результате раздавливания или размозжения мышечной ткани, а также длительного прекращения кровотока по конечности;
  2. любые травмы;
  3. после хирургических операций;
  4. судороги любого происхождения;
  5. любые заболевания, приводящие к повреждению мышц: дерматомиозит, полимиозит, мышечная дистрофия и др.

Что может влиять на результат?

  • Злоупотребление амфетаминами и алкоголем повышает уровень миоглобина.
  • Так как миоглобин выводится через почки, его уровень может быть повышен при почечной недостаточности.

Важные замечания

  • Внутримышечные инъекции и физическая нагрузка не влияют на уровень миоглобина в крови.
  • Повышенный уровень миоглобина – недостаточное основание для постановки диагноза “инфаркт миокарда”. Необходима комплексная оценка состояния пациента, которую может провести только врач. При этом учитывается характер болевого синдрома, история развития заболевания, ЭКГ, результаты других лабораторных и инструментальных обследований.
  • В норме миоглобин не определяется в моче, настолько его в ней мало. Если уровень миоглобина повышается так, что его становится возможным измерить, то это указывает на вероятность почечной недостаточности.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, кардиолог.

Источник: //helix.ru/kb/item/06-079

Миоглобин в крови – функция и норма концентрации

Миоглобин формула

Мы поговорим о том, что такое миоглобин и какую роль он играет в организме. Какие значения концентрации в крови нормальны? Каковы причины и риски высоких или низких значений протеина в крови и моче?

Что такое миоглобин

Миоглобин представляет собой белковый шарик, т.е. комплекс белков, в котором составляющие цепи (пептиды) скручены на себя таким образом, что образуют спираль с 8 секциями. Структура, которая придает молекуле форму шара или сферы, отсюда и название «шаровидный белок».

Функция миоглобина заключается в транспортировке кислорода к митохондриям мышечных клеток, чтобы они могли сокращаться.

Как миоглобин выполняет свою функцию

Миоглобин состоит из цепи 153 или 154 аминокислот, которые внутри содержат гема группу.

Гема группа – это химическое соединение, которое содержит атом железа и способно связываться с кислородом.С химической точки зрения гема группа является протопорфирином, с ионом железа Fe2+ в центре. Протопорфинир – это соединение 4 пиррольных групп, которые удерживает вместе 4 метиленовых мостика =CH−.

Гема группа, благодаря наличию иона железа, позволяет миоглобину стабильно удерживать молекулу кислорода. Кроме того, особая структура молекулы приводит к тому, что гема группа и железо оказываются заключены в своего рода карман, с гидрофобными свойствами и, следовательно, в состоянии удерживаться подальше от воды, которая имеет окислительный потенциал.

Все это позволяет железу сохранять степень окисления 2+ и не переходить на 3+. Условие, которое позволяет миоглобину не только связывать кислород, но и сохранять высокую степень сродства с клетками.

Основными функциями миоглобина в организме человека являются:

  • связывает кислород, когда его парциальное давление превышает 40 мм ртутного столба.
  • выделяет кислород, когда его парциальное давление опускается ниже 5 мм ртутного столба.
  • способность миоглобина связывать кислород независимо от температуры, рH, парциального давления углекислого газа (функция, известная как эффект Бора).

Биологические функции миоглобина и отличие от гемоглобина

Из сказанного, уже можно представить себе миоглобин, так аналог гемоглобина, связывающего кислород в легких и переносящего его к клеткам для обеспечения метаболических процессов.

Напомним, что клеточное дыхание – длинный ряд реакций, при которых питательные вещества (углеводы, белки и жиры) окисляются до углекислого газа, воды и энергии. Последняя будет доступен клеткам в виде химического соединение, известного как АТФ:

C6H12O6 + 6O2 → 6CO2 + 6H2O + 38 АТФ

Конечно существуют важные различия между этими двумя шаровидными белками, оба которых способны связывать кислород.

Различия, которые вытекают из отличий молекулярной структуры, их можно обобщить так:

  • миоглобин имеет только одну гема группу (у гемоглобина – 4) и может удерживать только одну молекулу кислорода против 4 у гемоглобина.
  • Способность связывать кислород этих шаровидных белков зависит от парциального давления:
    • Гемоглобин связывает кислород при давлении порядка 90 мм ртутного столба и передает его при низком давлении, но не ниже 40 мм ртутного столба.
    • Миоглобин связывает кислород при давлении порядка 50/40 мм ртутного столба и отдает только при давлениях порядка 5 мм ртутного столба.

Эти различия приводят к тому, что:

  • Гемоглобин, содержащийся в красных кровяных клетках крови, сохраняет кислород и передает его клеткам для осуществления обменных процессов в организме.
  • Миоглобин, который содержится в основном в мышечных волокнах, связывает и хранит кислород, а потом возвращает мышечным тканям, когда парциальное давление кислорода падает ниже 5 миллиметров ртутного столба. Такие условия достигаются в начальной стадии работы мышц и на этапе интенсивных усилий, при которых дыхание не может обеспечить достаточный приток кислорода. У морских млекопитающих концентрация миоглобина столь велика, что они могут задерживать дыхание на часы (киты).

Норма миоглобина в крови и моче

Концентрацию миоглобина можно измерить в сыворотке крови с помощью простого химического анализа образца крови, взятого из вена.

Нормальные значения миоглобина меняются от человека к человеку и зависят от мышечной массы, возраста, расы.

Максимальным значением миоглобина в крови считается уровень в 90 нанограмм на миллилитр крови, как для мужчин, так и для женщин.

Из крови миоглобин может быть отфильтрован почками и переходит в мочу, где его концентрация также может быть измерена.

Максимальное значение миоглобина в моче считается нормальным при уровне 4 миллиграмма на литр мочи.

Отклонения уровня миоглобина

Когда уровень сывороточного миоглобина отличается от нормы, то говорят миоглобинемии, а если лабораторный анализ обнаруживает большое содержание миоглобина в моче, то говорят о миоглобинурии.

Когда значения ниже физиологической нормы, говорят о низком миоглобине.

Причины высоких значений миоглобина в крови или моче

Высокие значения миоглобина почти всегда наблюдаются после разрушения мышечных волокон, что приводит к его высокой доступности в крови. Однако, причин, которые могут определить такое состояние, много, как физиологических, так и патологических.

Причины…

Основными являются:

  • Инфаркт сердца. При наличии ишемии (полное или частичное отсутствие притока крови) сердечной мышцы, происходит быстрое повышение уровня миоглобина. Все это позволяет диагностировать вероятность инфаркта по измерению уровня миоглобина. Конечно, данный тест не является специфичным.

Подробнее причины и факторы риска инфаркта миокарда.

  • Травмы мышц. Все мышцы могут оказаться в таком состоянии, что происходит повышение уровня миоглобина между мышечными волокнами.
  • Чрезмерная физическая работа, особенно без необходимой подготовки. Например, участие в беговом марафоне без предварительных тренировок.
  • Наследственные причины, то есть генетические факторы.
  • Ожоги с повреждением больших масс мышц.
  • Почечная недостаточность.
  • Отравления химическими веществами и некоторыми лекарственными препаратами.
  • Миозит, т.е. воспаление скелетных поперечно-полосатых мышц.
  • Мышечная дистрофия. Набор дегенеративных заболеваний, которые вызывают атрофию мышц из-за дефицита белка дистрофина, необходимого для формирования физиологической структуры мышечных волокон.
По мере того как миоглобин крови переходит в почки, где фильтруется и выбрасывается с мочой, наличие высокого уровня миоглобина может привести к почечной недостаточности, потому что миоглобин оказывает нефротоксическое действие и может повредить почечные канальцы, которые являются часть нефронов.

Причины низкого уровня миоглобина

Очень маленькие значения миоглобина могут быть вызваны:

  • Проблемами иммунной системы, которые может выделять антитела против миоглобина в крови.
  • Миастения. Заболевание характеризуется мышечной слабостью, вызванной недостаточностью иммунной системы, которая производит антитела, блокирующие холинергические рецепторных, подавляя выработку ацетилхолина, который отвечает за передачу нервных импульсов.

Тем не менее, это состояние не представляет особого риска для здоровья.

Источник: //sekretizdorovya.ru/publ/mioglobin_v_krovi/28-1-0-495

Миоглобин – химия

Миоглобин формула

Миоглобин относится к белкам, которые содержат в своём составе железо, формируя гем. Основным местом локализации этого белка является мышечная ткань. Этот тип ткани образует скелетные мышцы, а также самую главную мышцу нашего организма – сердце.

Мышечная ткань формирует миокард – слой сердца, который обеспечивает его сократительную функцию.

Главной задачей миоглобина является формирование депо для кислорода. То есть при недостатке кислорода миоглобин будет снабжать им мышцы, обеспечивая мышечное сокращение.

Норма миоглобина в биологических жидкостях

В сыворотке крови уровень миоглобина у мужчин и женщин различается. У детей с четырнадцати лет уровень этого белка становится примерно таким же, как и у взрослых.

У женщин в норме концентрация миоглобина составляет 12 – 76 микрограмм на литр (мкг/л), а у лиц мужского пола – 19 – 92 мкг/л. Эти данные являются ориентировочными, так как в каждой лаборатории в зависимости от производителя реагентов они могут различаться.

В моче в норме миоглобин почти не определяется.

Понижение концентрации миоглобина

Уровень миоглобина настолько мал, что даже если в крови обнаружат низкие концентрации, это не имеет диагностической значимости. Некоторые лаборатории считают нижней границей нормы 0 мкг/л.

Строение и Функции отдельных белков

Миоглобин формула

томский государственный университет
кафедра органической химии
Миоглобин и гемоглобин. Транспорт кислорода

Миоглобин- сложный белок третьего уровня структурной организации.

Состоит из одной полипептидной цепи (153 остатка). Третичная структура белка образована, главным образом, альфа-спиралями вторичной структуры, на которые приходится около 70 процентов АКО, остальные- на повороты и начальный и конечный участки.

Белок содержит в себе так называемый ГЕМ- комплекс порфирина и иона железа в степени окисления +2.

Ион железа встроен в кольцо порфирина таким образом, что четыре координационные связи из шести (в состоянии гибридизации sp3d2 связи у шестикоординационного железа направлены к вершинам октаэдра) затрачены на образование связей с атомами азота, еще одна связана с азотом имидазольного остатка ГИС полипептидной цепи (проксимальный Гистидин F8), а другая- также с имидазольным остатком другого ГИС (дистальный ГИС Е7). Молекула кислорода присоединяется между остатком дистального ГИС и железом. Изменения степени окисления железа при этом не происходит. Порфириновое кольцо (ГЕМ) не находится на плоскости молекулы белка, а частично погружено в него. Молекула кислорода присоединяется к гему, входя как бы через открывающуюся дверцу. Пока остается несным, дожидается молекула кислорода случайного открывания двери, или существует какой-то механизм, пускающий кислород к гему.

Миоглобин сосредоточен, главным образом, в мышцах и его главной функцией является хранение кислорода. Скорость насыщения миоглобина кислородом намного превышает таковую для гемоглобина.

Миоглобин мало приспособлен для транспортировки кислорода из легких в ткани, поскольку скорость отдачи кислорода в тканях невелика (при давлении 1 мм рт. ст.

примерно половина миоглобина все еще не отдает кислород).

Вопросы транспортировки кислорода решаются при участии белка четвертичной структуры- гемоглобина.

ГЕМОГЛОБИН

Гемоглобин представляет собой белок четвертичной структуры, состоящий из двух пар субъединиц альфа- (141 АКО) и бетта- (147 АКО- аминокислотных остатков). Субъединицы миоглобина и гемоглобина очень сходны между собой, как весьма сходна и третичная структура обоих белков.

Главное отличие гемоглобина от миоглобина заключается в проявлении особого рода эффектов- кооперативных, влияющих на скорости присоединения- отсоединения молекул кислорода.

Каждая молекула гемоглобина способна присоединять и переносить четыре молекулы кислорода, при этом кооперативность проявляется в том, что как присоединение, так и отсоединение каждой последующей молекулы кислорода облегчается в результате структурных изменений в конформации молекулы, которых у гемоглобина имеется две основных- оксигенированная и дезоксигенированная. Промежуточные состояния нестабильны. Предполагается следующий механизм кооперативного эффекта. Присоединение первой молекулы кислорода приводит тому что атом железа смещается от своего места примерно на 0,4-0,6 ангстрем, вызывая изменения конформации субъединицы. Изменившаяся конформация по аллостерическому эффекту облегчает присоединение кислорода к другой субъединице и т.д. Это позволяет максимально ускорить процесс присоединения кислорода в легких (рО2 = 100 мм рт. ст.). При переносе оксигенированного гемоглобина в капилляры тканей (рО2 = 5 мм рт. ст.) отсоединение молекул кислорода протекает также быстро, по кооперативному эффекту. Известны, впрочем, и химические регуляторы скорости и полноты присоединения кислорода. К ним, в частности, относится 2,3- дифосфоглицериновая кислота. Она облегчает присоединение кислорода у организмов, обитающих в высокогорных районах.

Формы гемоглобина

ОКСИГЕМОГЛОБИН (HbO2) – полностью оксигенированный гемоглобин, содержащий 4 молекулы О2. Из шести sp3d2 гибридизованных орбиталей Fe2+ ЧЕТЫРЕ связаны в комплексе с порфирином, ОДНА- с остатком His (внутрь молекулы), а ОДНА свободная- присоединяет О2 или ПУСТА (дезокси-Нb).

КАРБАМИНОГЕМОГЛОБИН.

Hb-NH2 + CO2 —> Hb-NH-COO- + H+ (с N- концевыми остатками ПП-цепей).

Таким образом транспортируется только 32 % СО2, 60 % СО2- с венозной кровью, после превращения СО2 в Н2СО3 при помощи КАРБОАНГИДРАЗЫ, и лишь около 8 % транспортируется в эритроцитах в виде НСО3_.

КАРБОКСИГЕМОГЛОБИН (HbCO)- образуется в результате присоединения к гемоглобину окиси углерода СО, образуя светочувствительный НbСО синего цвета.

Поскольку присоединение СО протекает в 200 раз быстрее, чем присоединение кислорода, достаточно незначительных концентраций СО в атмосфере, чтобы вызвать превращение значительной доли гемоглобина в HbCO. Смерть наступает при связывании >70 % Нb.

Для снятия эффекта требуется увеличение парциального давления кислорода во вдыхаемом воздухе.

МЕТГЕМОГЛОБИН (Met-Hb). Пероксиды, феррицианиды, окислы азота и хинон окисляют железо в геме до Fe3+, при этом нарушается транспорт О2 и СО2. Однако, это нарушение обратимо и менее опасно, чем НbСО, поскольку железо легко превращается ферментами обратно в Fe2+.

ФУНКЦИИ ГЕМОГЛОБИНА:

1. Транспорт О2 и СО2.

2. Создание буферной емкости крови и поддержание рН в строго определенных пределах (7,40+0,02).

Гемоглобинопатии

Серповидноклеточная анемия– патология, вызванная наличием аномального гемоглобина, с измененной структурой белка глобина, а точнее- его b-цепи. Происходит это вследствие замены в мРНК кодона ГАГ (кодирует Глутаминовую кислоту) на ГУГ (кодирует аминокислоту Валин).

В результате получается гемоглобин S, называемый HbS, с измененными свойствами зарядов на поверхности.

Поскольку замена остатка глутаминовой кислоты по положению 6 в b-цепи на остаток с гидрофобным незаряженным боковым радикалом валина приводит к утрате отрицательного заряда и слипанию молекул гемоглобина, форма эритроцитов становится похожей на серп при рассматривании под микроскопом. Деформированные эритроциты отличаются плохой способностью присоединять кислород и проникать в тончайшие капилляры, что вызывает в ряде случаев кислородное голодание тканей.

Мутация является типичным примером эволюционного приспособления организма к возбудителям малярии. Гемоглобин S наиболее часто обнаруживается у выходцев из экваториальной Африки, где малярия широко распространена.

Гетерозиготные по гемоглобину S люди невосприимчивы к малярии и к тому же у них не проявляются симптомы кислородного голодания, обнаруживаемые у гомозигот.

Возбудитель малярии не выживает в эритроцитах, содержащих гемоглобин S.

Симптомы заболевания, вызываемое аномальным гемоглобином S,были впервые описаны в Чикаго в 1904 году при осмотре негра-выходца из Африки, однако причина болезни была установлена многими годами позднее.

Впоследствии было выявлено множество других аномальных гемоглобинов, вызываемых заменой аминокислотных остатков. Подавляющее большинство из них, впрочем, никак не проявляется на состоянии человека.

Аномальные гемоглобины получают название по замене аминокислотных остатков и местности, где аномалия впервые была обнаружена. Так, гемоглобин S еще имеет название Чикаго b-6 Глу–>Вал.

Клиническая диагностика осуществляется процедурой Southern Blot. Ген, кодирующий бетта-цепь нормального глобина, имеющего последовательность аминокислотных остатков 5-7 (Про-Глу-Глу) несет соответствующие триплеты кодонов ЦЦТ-ГАГ-ГАГ.

У носящих дефектный ген эта последовательность имеет замену аденозинового нуклеотида (А) в среднем триплете на тимидиловый (Т). Рестрикционный энзим MstII узнает и расщепляет последовательность ЦЦТ-ГАГ-Г, но не узнает измененной последовательности в мутировавшей ДНК.

Соответственно, обработка ДНК рестриктазой MstII с последующим анализом может обнаружить эти различия и выявить патологию еще до рождения плода, у эмбриона.

Источник: //orgchem.tsu.ru/biotech/hemo/hemo.htm

ТерриторияЗдоровья
Добавить комментарий